Caracterização físico-química da isoforma γ-tripsina bovina

dc.contributor.advisorSantos, Alexandre Martins Costa
dc.contributor.refereeSantana, Marcos Aurélio de Santana
dc.contributor.refereeRibeiro, Joselito Nardy
dc.contributor.refereePires, Rita Gomes Wanderley
dc.date.accessioned2016-06-27T18:49:55Z
dc.date.available2016-06-29T06:00:04Z
dc.identifier.citationLACERDA, Caroline Dutra. Caracterização físico-química da isoforma y-tripsina bovina. 2014. 88 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica e Farmacologia) - Programa de Pós-Graduação em Bioquímica e Farmacologia, Vitória, 2014.por
dc.identifier.urihttp://repositorio.ufes.br/handle/10/1976
dc.publisher.countryBR
dc.publisher.courseMestrado em Bioquímica e Farmacologiapor
dc.publisher.initialsUFESpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Bioquímica e Farmacologiapor
dc.rightsopen accesseng
dc.subject.cnpqFarmacologia Bioquímica e Molecularpor
dc.subject.udc61por
dc.titleCaracterização físico-química da isoforma γ-tripsina bovinapor
dc.typemasterThesiseng
dcterms.abstractUma nova isoforma tripsina bovina foi purificada a partir de amostras comerciais por cromatografia de troca iônica por Sephadex SP C50®. A nova isoforma contém, além da perda do hexapeptídeo N-terminal (como encontrado na molécula progenitora β-tripsina) uma clivagem intra-cadeia entre o Lys-155 e Ser-156. A nova enzima denominada -tripsina mostrou propriedades similares com a isoforma α-tripsina que contém o mesmo número de cadeia polipeptídica (duas cadeias), massa molecular (23312 Da), estrutura secundária, volume hidrodinâmico e outros. Apesar das semelhanças estruturais e enzimáticas dessas duas isoformas, -tripsina tem uma taxa de formação inferior a partir da β-tripsina, carga superficial inferior, mas a -tripsina tem estabilidade térmica mais elevada do que a α-tripsina. Devido à facilidade de purificação das isoformas a partir de tripsina bovina de fonte comercial, e as propriedades descritas acima, esta enzima tornar-se uma alternativa interessante para a indústria de alimentos e de detergente, bem como para pesquisa de biocatalisadores.por
dcterms.abstractA novel bovine trypsin isoform was purified from commercial sample by ion exchange chromatography by Sephadex SP C50®. New isoform contain in addition of loss of N- terminus hexapeptide (as found in parent molecule β-trypsin) an intra-chain split between Lys-155 and Ser-156. The novel enzyme denominate gamma-trypsin showed similar properties with α-trypsin isoform in: polypeptide number chain (two chain), molecular masses (23,312 Da), secondary structure, hydrodynamic radius and others. In spite of enzymatic and structural similarities of both isoforms, -trypsin preferably has a lower rate formation from β-trypsin, a lower surface charge, but the gamma-trypsin has a higher thermal stability than α-trypsin. Due to obtaining facility of purification of bovine trypsin isoforms from commercial font, and properties described above, become this enzyme an interesting alternative for the food industry, detergent and biocatalysis research.eng
dcterms.creatorLacerda, Caroline Dutra
dcterms.formattexteng
dcterms.issued2014-06-26
dcterms.languageporeng
dcterms.subjectIsoformas de proteínaspor
dcterms.subjectAtivação enzimáticapor
dcterms.subjectFísico-químicapor
dcterms.subjectTripsinapor
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